Verfasser untersuchte die Wirkung der Ferments (Trypsin und Pepsin) auf Antigen und Immunserum, indem er die Verminderung beider Eigenscbafteu durch Präzipitinreaktion bestimmte. Bei dem Präzipitinversuch habe ich ausser der Uhlenhuth'schen Ringprobe eine neue Methode, die Antikörperverdünnung von unserem Institut (auch mit Ringprobe), angewendet. Weiter immunisierte ich das Kaninchen mit Pepton (Witte und Teruuchi) möglichst stark, um die Frage der Antigenität des Peptons zu lösen und zu prüfen, ob dabei Präzipitin nachweisbar ist, oder ob dieses Präzipitin möglicher Weise aus Pepton selbst gebildet wird.
1. Die Serumantigene und die Präzipitine werden durch Trypsin oder Pepsin verdaut und diese Verminderung des Antigenität oder des Präzipitine geht parallel mit der Fermentwirkung. Diese Beziehungen werden durch die Antikörperverdünnungsmethode genau nachgewiesen.
2. Bei der Salzsäurepepsinwirkung wurde das Antigen in doppelter Hinsicht beeinflusst, sowohl durch die Zustandsänderung des Eiweisses infolge der chemischen Wirkung der Salzsäure als auch durch die Fermentwirkung.
3. Mit dem Witte'schen Pepton Präzipitine zu bekommen, ist unmöglich.
4. Nach Injektion von Teruuchi'schem Pepton wurde ein Präzipitin nachgewiesen, welches nicht auf Antigenpepton, sondern nur auf genuines Eiweiss (Rinderserum und Kuhmilch) reagiert. Mit anderen Worten, ich konnte eine geringe Menge Eiweiss im Pepton serologisch nachweisen, welche man durch chemische Reaktion nicht mehr finden kann.
5. Bei der Immunisierung durch eine solche kleine Menge Antigen fällt die Präzipitinreaktion etwas anders aus, weil nur bei geeigneter Antigenverdünnung die Reaktion zuerst auftritt (nach Uhlenhuth'scher Methode) und die hemmende Wirkung der Antigene bei schwacher Verdünnung deutlich nachweisbar ist. Dieses Phänomen sieht man bei unserer Präzipitinbestimmungsmethode immer im verdünnten Immunserumteil, also bei der Minimalmenge der Präzipitine, die durch Reste von Eiweiss im Pepton gebildet wurden.