Teoriya funktsionala plotnosti, molekulyarnaya dinamika i AlteQ dlya issledovaniya baymantuoluoamida A i baymantuoluoamida B i vyyavleniya potentsial'nykh ingibitorov belkov Mpro - novoy misheni dlya lecheniya SARS COVID-19)

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

COVID-19 привел к эпидемическим условиям во всем мире. Несмотря на усилия ученых всего мира по разработке эффективных лекарств против этого вируса, в настоящее время не существует признанного лекарства от COVID-19. Успешные методы лечения различных заболеваний основаны на использовании натуральных компонентов, содержащихся в лекарственных растениях, что также имеет решающее значение для разработки новых лекарств. Это исследование направлено на то, чтобы понять роль молекул баймантуолуоамида А (baia) и баймантуолуоамида В (baib) в лечении COVID-19. Первоначально теория функционала плотности (DFT) с базисным набором Becke3-Lee-Yang-Parr (B3LYP) 6-311 + G(d, p)использовалась для изучения их электронных потенциалов. Ряд характеристик, в том числе разность между энергиями низшей свободной (НСМО) и высшей занятой (ВЗМО) молекулярными орбиталями, жесткость и мягкость, электроотрицательность и электрофильность также были рассчитаны для обсуждения реакционной способности молекул. С использованием метода NBO (Natural Bond Orbital) исследована биологически активная природа и стабильность указанных соединений. Кроме того, оба соединения являются потенциальными ингибиторами основной протеазы (Mpro). Проведено моделирование молекулярной динамикой и методом AlteQ.

References

  1. S. Boopathi, A.B. Poma, and P. Kolandaivel, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 3409 (2021).
  2. K. Dhama, K. Sharun, R. Tiwari, M. Dadar, Y. S. Malik, K.P. Singh, and W. Chaicumpa, Hum. Vaccin. Immunother. 16, 1232 (2020).
  3. M. Cascella, M. Rajnik, A. Aleem, S.C. Dulebohn, and R.D. Napoli, 2022 Oct. 13. in: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing (2022).
  4. S. Beyersted, E.B. Casaro, and E. B. Range, Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. 40, 905 (2021).
  5. R. Razali, H. Asis, and C. Budiman, Microorganisms 9, 2481 (2021).
  6. S.G. Katre, A. J. Asnani, K. Pratyush, N.G. Sakharkar, A.G. Bhope, K.T. Sawarkar, and V. S. Nimbekar, Futur. J. Pharm. Sci. 8, 36 (2022).
  7. C. Liu, Q. Zhou, Y. Li, L.V. Garner, S.P. Watkins, L. J. Carter, J. Smoot, A.C. Gregg, A.D. Daniels, S. Jervey, and D. Albaiu, ACS Cent. Sci. 25, 315 (2020).
  8. Z. Xu, C. Peng, Y. Shi, Z. Zhu, K. Mu, and X. Wang, https://doi.org/10.1101/2020.01.27.921627 (2020).
  9. N. Bohr, Dialectica 2, 312 (1948).
  10. H. Rimac, M.A. Grishina, and V.A. Potemkin, Future Med. Chem. 12, 1387 (2020).
  11. S. Kandagalla, H. Rimac, V.A. Potemkin, and M.A. Grishina, Future Med. Chem. 13, 863 (2021).
  12. H. Rimac, M. Grishina, and V. Potemkin, J. Chem. Inf. Model 61, 1801 (2021).
  13. N. Palko, M. Grishina, and V. Potemkin, Molecules 26, 3960 (2021).
  14. M. Akram, I.M. Tahir, S.M.A. Shah, Z. Mahmood, A. Altaf, K. Ahmad, N. Munir, M. Daniyal, S. Nasir, and H. Mehboob, Phytother. Res. 32, 811 (2018).
  15. Y. Zhao, Y. Wu, and M. Wang, in: Handbook of Food Chemistry, ed. by P. Cheung and B. Mehta, Springer, Berlin, Heidelberg (2015).
  16. V. Kumar, V. Bhatt, and N. Kumar, Studies in Natural Products Chemistry 56, 287 (2018).
  17. Y. Xiao, Y. Yan, L. Chang, H. Ji, H. Sun, S. Song, K. Feng, A. Nuermaimaiti, Z. Lu, and L. Wang, Antiviral Res. 212, 105558 (2023).
  18. K. Gurushankar, H. Rimac, V. Potemkin, and M. Grishina, J. Mol. Struct. 1230, 129925 (2021).
  19. B.R. Beck, B. Shin, Y. Choi, S. Park, and K. Kang, Comput. Struct. Biotechnol. J. 18, 784 (2020).
  20. A.A. Elfiky, Life Sci. 253, 117592e (2020).
  21. A. Belhassan, S. Chtita, H. Zaki, T. Lakhlifi, and M. Bouachrine, Bioinformation 16, 404 (2020).
  22. N. Muralidharan, R. Sakthivel, D. Velmurugan, and M.M. Gromiha, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 2673 (2021).
  23. S. Vardhan and S.K. Sahoo, Comput. Biol. Med. 124, 103936 (2020).
  24. P. Calligari, S. Bobone, G. Ricci, and A. Bocedi, Viruses 12, 445 (2020).
  25. L. S. Braga, D.H. Leal, K. Kuca, and T.C. Ramalho, Curr. Org. Chem. 24, 314 (2020).
  26. R. Sahu, R.K. Mohapatra, S. I. Al-Resayes, D. Das, P.K. Parhi, S. Rahman, L. Pintilie, M. Kumar, M. Azam, and A. Ansari, J. Saudi Chem. Soc. 25, 101193 (2021).
  27. F. Pereira, K. Xiao, D.A. Latino, C. Wu, Q. Zhang, and J. Aires-de-Sousa, J. Chem. Inf. Model 57, 11 (2017).
  28. A. Karuppasamy, K.G. Krishnan, M.P. Velayutham Pillai, and C. Ramalingan, J. Mol. Struct. 1128, 674 (2017).
  29. N. Rasool, F. Yasmin, S. Sahai, W. Hussain, H. Inam, and A. Arshad, Chem. Phys. Lett. 771, 138463 (2021).
  30. M.G. Khrenova, V.G. Tsirelson, and A.V. Nemukhin, Phys. Chem. Chem. Phys. 22, 19069 (2020).
  31. K. Arafet, N. Serrano-Aparicio, A. Lodola, A. J. Mulholland, F.V. Gonz'alez, K. 'Swiderek, and V. Moliner, Chem. Sci. 12, 1433 (2021).
  32. C.M. Coleman, J.M. Sisk, R.M. Mingo, E.A. Nelson, J.M. White, and M. B. Frieman, J. Virol. 90, 8924 (2016).
  33. R. Dennington, T. Keith, and J. Milam, Shawnee Mission KS, 2009. Version 5.
  34. N.M. O'Boyle, A. L. Tenderholt, and K.M. Langner, J. Compt. Chem. 29, 839 (2008).
  35. K. Gholivand, F. Mohammadpanah, M. Pooyan, and R. Roohzadeh, Journal of Molecular Structure 1248, 131481 (2022).
  36. H. S. Sumrra, A.U. Hassan, M. Imran, M. Khalid, E.U. Mughal, M.N. Zafar, M.N. Tahir, M.A. Raza, and A.A.C. Braga, Appl. Organomet. Chem. 34, e5623 (2020).
  37. A. Ali, M. Khalid, S. Abid, J. Iqbal, M.N. Tahir, A.R. Raza, J. Zukerman-Schpector, and M.W. Paixao, Appl. Organomet Chem. 34, e5399 (2020).
  38. Y. S. Mary, G. Yalcin, Y. S. Mary, K. S. Resmi, R. Thomas, T. �Onkol, E.N. Kasap, and I. Yildiz, Chemical Papers 74, 1957 (2020).
  39. S. Christopher Jeyaseelan and A. Milton Franklin Benial, J. Mol. Recognit. 34, e2872 (2021).
  40. M. Pradeep Kumar, K. Kranthi Raj, D. Ramachandran, M.N. S. Pavan Kumar, Radha Vaddavalli, and P. Jhansi Lakshmi, J. Proteomics Bioinform. 3, 305 (2010).
  41. A. Kumari, V. S. Rajput, P. Nagpal, H. Kukrety, S. Grover, and A. Grover, J. Biomol. Struct. Dyn. 40, 4987 (2022).
  42. B. Nutho, S. Pengthaisong, A. Tankrathok, V. S. Lee, J.R.K. Cairns, T. Rungrotmongkol, and S. Hannongbua, Biomolecules 10, 1 (2020).
  43. A. Bornot, C. Etchebest, and A.G. De Brevern, Proteins Struct. Funct. Bioinforma. 79, 839 (2011).
  44. T. Joshi, T. Joshi, P. Sharma, S. Chandra, and V. Pande, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 823 (2021).
  45. B. Nutho, P. Mahalapbutr, K. Hengphasatporn, N.C. Pattaranggoon, N. Simanon, Y. Shigeta, S. Hannongbua, and T. Rungrotmongkol, Biochemistry 59, 1769 (2020).
  46. R. Suno, S. Lee, S. Maeda, S. Yasuda, K. Yamashita, K. Hirata, S. Horita, M. S. Tawaramoto, H. Tsujimoto, T. Murata, M. Kinoshita, M. Yamamoto, B.K. Kobilka, N. Vaidehi, S. Iwata, and T. Kobayashi, Nat. Chem. Biol. 14, 1150 (2018).
  47. P. Mahalapbutr, N. Darai, W. Panman, A. Opasmahakul, N. Kungwan, S. Hannongbua, and T. Rungrotmongkol, Sci. Rep. 9, 1 (2019).
  48. B.R. Miller, T.D. McGee, J.M. Swails, N. Homeyer, H. Gohlke, and A.E. Roitberg, J. Chem. Theory Comput. 8, 3314 (2012).
  49. C. Wang, D. Greene, L. Xiao, R. Qi, and R. Luo, Front. Mol. Biosci. 4, 1 (2018).
  50. U. Ryde and P. Soderhjelm, Chem. Rev. 116, 5520 (2016).
  51. V.A. Potemkin and M.A. Grishina, J. Comput. Aided Mol. Des. 22, 489 (2008).
  52. M. Grishina, O. Bolshakov, A. Potemkin, and V. Potemkin, Comput. Theor. Chem. 1091, 122 (2016).
  53. R. F.W. Bader, Chem. Rev. 91, 893 (1991).
  54. V. Naumovich, M. Grishina, J. Novak, P. Pathak, V. Potemkin, M. Shahbaaz, and M.H. Abdellattif, J. Biomol. Struct. Dyn. 40, 4775 (2022).

Copyright (c) 2023 Российская академия наук

This website uses cookies

You consent to our cookies if you continue to use our website.

About Cookies