アラビノガラクタンプロテイン（AGP）は高等植物の細胞間マトリックスや細胞膜に存在し、器官の分化・成長に伴いその糖鎖構造が変化する。AGPの糖鎖の基本骨格はβ-3,6-ガラクタンで、側鎖を構成するβ-1,6-結合したGal残基にα-L-Arafやウロン酸等が結合した分岐構造を有している。本研究ではAGPの糖鎖合成に関わるβ-ガラクトース転移酵素（GalT）の諸性質について調べた。
ダイズの黄化胚軸のミクロソーム画分を酵素源、UDP-Galを供与体、各種オリゴ糖を受容体に用いて酵素反応を行った。反応産物をp-aminobenzoic acid ethyl ester (ABEE)で蛍光標識してHPLC分析を行い、酵素活性を求めた。
各種ガラクトオリゴ糖を受容体にしてGalT活性を調べた結果、β-1,3-Gal₃、β-1,6-Gal₃、L-Araf α-1,3-Galβ-1,6-Gal、Galβ-1,6-Galβ-1,3-Gal、等が高い活性を示した。β-1,3-Gal₃の場合、比活性は約400 pmol/min/mg proteinで、中央のGal残基にGalがβ-1,6-結合で転移してGalβ-1,3(Galβ-1,6)-Galβ-1,3-Galが生じた。β-1,6-Gal₃からはβ-1,6-Gal₄が生じた。