Abstract
An enzymatic cascade from ω-amino amino acids towards monohydroxylated α,ω-diamines gives highly interesting materials for processing into fine chemicals. With two simple UV-vis spectroscopy-based screening methods, enzyme candidates with a compatibility window to perform a three-enzyme cascade from lysine and ornithine to the desired products were identified. The results give first insight into the feasibility of the desired cascade and put handles on future reaction engineering tasks.
Article PDF
Similar content being viewed by others
Literatur
Wendisch VF, Mindt M, Pérez-Garclía F (2018) Biotechnological production of mono- and diamines using bacteria: recent progress, applications, and perspectives. Appl Microbiol Biotechnol 102:3583–3594
Esuola CO, Babalola OO, Heine T et al. (2016) Identification and characterization of a FAD-dependent putrescine N-hydroxylase (GorA) from Gordonia rubripertincta CWB2. J Mol Catal B Enzym 134:378–389
Goswami AK, Purohit DN (2002) Synthesis and antimicrobial activities of some hydroxytriazenes: a new class of biologically active compounds. Anal Sci 17icas:i789–i791
Huijbers MME, Montersino S, Westphal AH et al. (2014) Flavin dependent monooxygenases. Arch Biochem Biophys 544:2–17
Waldman AJ, Ng TL, Wang P et al. (2017) Heteroatom-heteroatom bond formation in natural product biosynthesis. Chem Rev 117:5784–5863
Hartmann M, Zeier T, Bernsdorff F et al. (2018) Flavin monooxygenase-generated N-hydroxypipecolic acid is a critical element of plant systemic immunity. Cell 173:456–469
Heine T, Mehnert M, Schwabe R et al. (2017) Thermochelin, a hydroxamate siderophore from Thermocrispum agreste DSM 44070. Solid State Phenom 262:501–504
Andreadeli A, Platis D, Tishkov V et al. (2008) Structure-guided alteration of coenzyme specificity of formate dehydrogenase by saturation mutagenesis to enable efficient utilization of NADP+. FEBS J 275:3859–3869
Hoelsch K, Sührer I, Heusel M et al. (2013) Engineering of formate dehydrogenase: synergistic effect of mutations affecting cofactor specificity and chemical stability. Appl Microbiol Biotechnol 97:2473–2481
Ngo TT, Brillhart KL, Davis RH et al. (1987) Spectrophotometric assay for ornithine decarboxylase. Anal Biochem 160:290–293
Legaz M-E, Fontaniella B, de Armas R et al. (2001) Determination by high performance liquid chromatography of ornithine and lysine decaboxylases in sugar cane juices. Chromatographia 53:S260–S265
Funding
Funding: Open Access funding provided by Projekt DEAL.
Author information
Authors and Affiliations
Corresponding author
Additional information
Danksagung
Wir danken der DECHEMA (Max-Buchner-Stipendium MBFSt 3646). Das Projekt wird durch das Ministerium für Innovation, Wissenschaft und Forschung des Landes Nordrhein-Westfalen (PtJ-TRI/1141ng006) gefördert.
Rights and permissions
Open Access: Dieser Artikel wird unter der Creative Commons Namensnennung 4.0 International Lizenz veröffentlicht, welche die Nutzung, Vervielfältigung, Bearbeitung, Verbreitung und Wiedergabe in jeglichem Medium und Format erlaubt, sofern Sie den/die ursprünglichen Autor(en) und die Quelle ordnungsgemäß nennen, einen Link zur Creative Commons Lizenz beifügen und angeben, ob Änderungen vorgenommen wurden. Die in diesem Artikel enthaltenen Bilder und sonstiges Drittmaterial unterliegen ebenfalls der genannten Creative Commons Lizenz, sofern sich aus der Abbildungslegende nichts anderes ergibt. Sofern das betreffende Material nicht unter der genannten Creative Commons Lizenz steht und die betreffende Handlung nicht nach gesetzlichen Vorschriften erlaubt ist, ist für die oben aufgeführten Weiterverwendungen des Materials die Einwilligung des jeweiligen Rechteinhabers einzuholen. Weitere Details zur Lizenz entnehmen Sie bitte der Lizenzinformation auf http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.de.
About this article
Cite this article
Maier, A., Wansel, S., Baraibar, A.G. et al. N-Hydroxydiamine — vielseitige Bausteine für Wirkstoffsynthesen. Biospektrum 26, 330–332 (2020). https://doi.org/10.1007/s12268-020-1374-6
Published:
Issue Date:
DOI: https://doi.org/10.1007/s12268-020-1374-6