Zusammenfassung
Der gegenwärtige Stand der Untersuchungen über die Samenproteine der Ackerbohne und ihre Biosynthese wird zusammenfassend dargestellt.
Die Ackerbohne (Vicia faba) gehört zu den ältesten Kulturpflanzen. Sie wird gegenwärtig in fast allen Teilen der Welt angebaut und ist in vielen Ländern ökonomisch von erheblicher Bedeutung. In der DDR liegt sie hinsichtlich ihres Korn- und Proteinertrages je Flächeneinheit an der Spitze aller Körnerleguminosen. Ihr Nährwert wird allerdings durch einen Mangel an schwefelhaltigen, essentiellen Aminosäuren, vor allem an Methionin, beeinträchtigt.
Albumine und Globuline sind die vorherrschenden Proteinformen. Die Albumine repräsentieren etwa 10% des Gesamt-Stickstoffs reifer Samen. Sie stellen vorwiegend Enzymproteine dar und können mit Hilfe der Gelfiltration und anschließender Diskelektrophorese in mindestens 27 Fraktionen zerlegt werden. Das Muster der Albuminbanden unterliegt bestimmten Veränderungen während der Samenentwicklung und zeigt innerhalb der GattungVicia artspezifische Unterschiede, so daß es gemeinsam mit dem der Globulinbanden chemotaxonomisch ausgewertet werden kann. Die zur Albuminfraktion zählenden Trypsininhibitoren sind in 2,5%iger Trichloressigsäure lösliche Proteine von niederem Molekulargewicht. Die ebenfalls zu den Albuminen gehörenden Phytohaemagglutinine (Lectine) lassen sich durch Adsorption an Dextrangele und nachfolgende Elution mit Zuckerlösungen in reiner Form darstellen. Sie haben in neuerer Zeit wegen ihrer mitogenetischen Aktivität gegenüber Lymphocyten besonderes Interesse gefunden.
Die Globuline machen etwa 60% des Gesamt-Stickstoffs reifer Samen aus und stellen die eigentlichen Reserveproteine dar. Sie bestehen aus den Komponenten Vicilin und Legumin, die im Verhältnis von ca. 1:2,5 vorliegen und auf Grund ihrer unterschiedlichen isoelektrischen Punkte getrennt werden können. Wahrscheinlich ist das Vicilin aus vier, das Legumin aus drei Untereinheiten zusammengesetzt. Die Globuline sind ausschließlich in den Aleuronkörnern (protein bodies) der Kotyledonen lokalisiert, die außerdem noch etwa 12% Albumine enthalten. Ihrem serologischen Verhalten und ihrer Aminosäurezusammensetzung nach bestehen zwischen den Globulinen taxonomisch verwandter Leguminosen große Ähnlichkeiten.
Die Biosynthese der Globuline erfolgt wahrscheinlich außerhalb der Aleuronkörner an cytoplasmatischen Ribosomen, die mit dem endoplasmatischen Reticulum assoziiert sind. Teilschritte sind an Präparaten aus reifendem Samen vonV. faba auf molekularer Ebene nachgewiesen worden. Die Globulinsynthese setzt erst etwa 35 Tage nach der Blüte ein und ist neben der Stärkeakkumulation für etwa 3 Wochen der vorherrschende Syntheseprozeß. Der Wechsel der physiologischen Aktivität des Samens von der Wachstumsphase zur Phase der Globulinsynthese setzt einen Schaltmechanismus voraus, für den verschiedene Angriffspunkte diskutiert werden.
Summary
A review is given on contemporary knowledge of seed proteins and protein synthesis in the broad bean,Vicia faba L.
The broad bean represents one of our oldest crop plants. It is cultivated in almost all parts of the world, being of considerable economical importance in many countries. In the German Democratic Republic it produces highest yields per area among all grain pulses with respect to the amount of seeds and proteins harvested. Its nutritive value is however restricted by lack of some essential sulphur containing amino acids, mainly of methionine.
Within broad bean seeds albumins and globulins are predominating. Albumins represent about 10% of the total nitrogen from mature seeds, most of them are enzymes. They are separated by gel filtration and disk electrophoresis into at least 27 fractions. The pattern of albumin bands on polyacrylamide gels is subject to distinct changes during seed development, presenting species specific differences within the genusVicia, which are taxonomic relevant together with the pattern of globulin distribution. Part of the albumin fraction is constituted by trypsin inhibitors and phytohemagglutinins. Trypsin inhibitors are proteins of low molecular weight, soluble in 2.5% trichloroacetic acid. Phytohemagglutinins (lectins) are quite easily prepared in pure condition by absorption on dextran gels and elution with sugar solution. Recently they have attracted considerable interest owing to their mitogenetic activity towards lymphocytes.
Essentially, globulins are the reserve proteins ofVicia faba seeds, representing about 60% of their total nitrogen. They consist of vicilin and legumin with a ratio of about 1:2.5. Methods for separating globulins are based on differences of their respective isoelectric points. Vicilin and legumin are probably composed of four and three subunits, respectively. Globulins are exclusively located within the protein bodies of the cotyledons together with about 12% albumins. Globulins of closely related legumes are quite similar as demonstrated by serological reactions and amino acid composition.
Biosynthesis of globulins probably occurs outside the protein bodies on cytoplasmic ribosomes, which are associated with the endoplasmatic reticulum. A number of biosynthetic reactions has been demonstrated with preparations from maturing broad bean seedsin vitro on a molecular level. Globulin synthesis starts about 35 days after flowering. Besides starch synthesis it is the predominating synthetic process for about three weeks. The change of physiological activity within a seed from the growth phase to the phase of globulin synthesis involves a trigger system, for which different mechanisms are discussed.
Краткое содержание
В работе резюмируется современное состояние исследований протеинов семян конских бобов и их биосинтеза.
Конские бобы (Vicia faba) принадлежат к древнейшим культурным растениям. В настоящее время их возделывают почи во всех частях света и их культура имеет во многих странах важное экономическое значение. В ГДР конские бобы занимают первое место среди зерновых бобовых по урожайности зерна и протеинов на единицу поверхности. Их питательная ценность, однако, снижается благодаря недостатку серусодержащих незаменимых аминокислот, главным образом метионина.
Преобладающими формами протеинов являются альбумины и глобулины. Альбумины представляют около 10% общего количества азота зрелых семян. Это, преимущественно, энзимные протеины, которые могут быть разделены при помощи фильтрации геля и последующего электрофореза в полиакриламидном геле по меньшей мере на 27 фракций. Спектр альбуминовых полос подвержен определенным изменениям в течение периода развития семян и обнаруживает внутри родаVicia видовые различия; таким образом он может быть, вместе со спектром глобулиновых полос, использован для хемотаксономических целей. Ингибиторы трипсина, относящиеся к фракции альбуминов, в 2,5%-ной трихлоруксусной кислоте являются растворимыми протеинами с низким молекулярным весом. Фитогемоагглютинины (лектины), также относящиеся к альбуминам, можно получить в чистом виде при помощи адсорбции декстрановыми гелями и последующим элюированием растворами сахаров. В последнее время ими заинтересовались в связи с их митогенетической активностью по отношению к лимфоцитам.
Глобулины составляют около 60% общего количества азота зрелых семян и являются главными запасными протеинами. Их компоненты, вицилин и легумин, находящиеся в соотношении 1 : 2,5, имеют различные изоэлектрические точки и, благодаря этому, могут быть разделены. Вероятно, вицилин состоит из четырех, легумин — из трех субкомпонентов. Глобулины локализированы только в алейроновых зернах (протеиновых тельцах) семедолей, которые, кроме того содержат около 12% альбуминов. Между глобулинами таксономически близких бобовых, судя по их серологическому поведению и аминокислотному составу, существует большое сходство.
Биосинтез глобулинов протекает, вероятно, вне алейроновых зерен, на рибозомах цитоплазмы, которые ассоциированы с сеточкой эндоплазмы. На препаратах из зрелых семян были зарегистрированы отдельные этапы биосинтеза на молекулярном уровне. Синтез глобулинов начинается приблизительно на 35 день после цветения и с этого времени, наряду с накоплением крахмала, остается в течение трех недель преобладающим процессом синтеза. Изменение физиологической активности семени от фазы роста к фазе синтеза глобулинов позволяет предположить существование какого-то включающего механизма, возможные точки приложения которого обсуждаются в конце работы.
Literatur
Adriaanse, A., and J. E. Robbers, 1970: Characterization and fractionation studies on seed proteins of some of theLeguminosae by starch gel electrophoresis. — J. Sci. Food Agr.21, 126–128.
Agrawal, B. B. L., and I. J. Goldstein, 1965: Specific binding of concanavalin A to cross-linked dextran gels. — Biochem. J.96, 23c–25c.
Agrawal, B. B. L., and I. J. Goldstein, 1967: Physical and chemical characterization of concanavalin A, the hemagglutinin from jack bean (Canavalia ensiformis). — Biochim. biophys. Acta133, 376–379.
Agrawal, B. B. L., and I. J. Goldstein, 1967: Protein-carbohydrate interaction. VI. Isolation of concanavalin A by specific adsorption on cross-linked dextran gels. — Biochim. biophys. Acta147, 262–271.
Altschul, A. M., N. J. Neucere, A. A. Woodham and J. M. Dechary, 1964: A new classification of seed proteins. — Nature203, 501–504.
Altschul, A. M., J. E. Snowden, D. D. Manchon and J. M. Dechary, 1961: Intracellular distribution of seed proteins. — Arch. Biochem. Biophys.95, 402–404.
Altschul, A. M., L. Y. Yatsu, R. L. Ory and E. M. Engleman, 1966: Seed proteins. — Ann. Rev. Plant Physiol.17, 113–136.
Ambe, K. S., and K. Sohonie, 1956: Trypsin inhibitor in plant metabolism. — Experientia12, 302–303.
Asperg, K., H. Holmen and J. Porath, 1968: A non-specific phytohemagglutinin found inVicia cracca. — Biochim. biophys. Acta160, 116–117.
Axen, R., and S. Ernback, 1971: Chemical fixation of enzymes to cyanogen halide activated polysaccharide carriers. — Eur. J. Biochem.18, 351–360.
Bachrach, U., J. Gurevitch and D. Zaitschek, 1957: Hemagglutinins in extracts of Israeli plants. — J. Immunol.78, 229–232.
Bailey, C. J., and D. Boulter, 1970: The structure of legumin, a storage protein of broad bean (Vicia faba) seed. — Eur. J. Biochem.17, 460–466.
Bailey, C. J., and D. Boulter, 1971: Urease, a typical seed protein of theLeguminosae. In: Harborne, J. B., D. Boulter, and B. L. Turner (Edit.): Chemotaxonomy of theLeguminosae. — London — New York. S. 485–503.
Bailey, C. J., and D. Boulter, 1972: The structure of vicilin ofVicia faba L. — Phytochemistry11, 59–64.
Bailey, C. J., A. Cobb and D. Boulter, 1970: A cotyledon slice system for the electron autoradiographic study of the synthesis and intracellular transport of the seed storage protein ofVicia faba. — Planta95, 103–118.
Banneick, A., 1968: Anbauvergleichsversuche mit Körnerleguminosen. — In: G. Könnecke (Edit.) Forschungsaufgaben und Feldversuche 1962–1968 des Instituts für Acker- und Pflanzenbau der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, S. 166–181. — Halle (Saale).
Barham, D., P. M. Dey, D. Griffith and J. B. Pridham, 1971: Studies on the distribution of α-galactosidases in seeds. — Phytochemistry10, 1759–1763.
Becker, G., 1963: Problematik der Züchtung auf Eiweißqualität. — Züchter33, 313–322.
Beckman, L., K. E. Fichtelius, S. C. Finley, W. H. Finley and K. Lindahl-Kiessling, 1962: On the effect of mitogenic plant extracts (phyto-hemagglutinin) on human white blood cells cultivatedin vitro. — Hereditas48, 619–629.
Belitz, H.-D., K. P. Kaiser and K. Santarius, 1971: Trypsin and α-chymotrypsin inhibitors from potatoes: Isolation and some properties. — Biochem. Biophys. Res. Commun.42, 420–427.
Belitz, H.-D., H. P. Wagner und J. Weder, 1968: Proteinasen-Inhibitoren in Lebensmitteln. I. Vorkommen und Thermostabilität von Trypsin und Chymotrypsin-Inhibitoren in verschiedenen Erbsen und Bohnen. — Z. Lebensmittelunters. Forschg.137, 211–216.
Bils, R. F., and R. W. Howell, 1963: Biochemical and cytological changes in developing soybean cotyledons. — Crop. Sci.3, 304–308.
Bird, G. W. G., 1954: Brit. J. exp. Path.35, 252; zit. nach 177.
Bird, G. W. G., 1958: Erythrocyte agglutinins from plants. — Thesis, University London.
Bird, G. W. G., 1959: Hemagglutinins in seeds. — Brit. Med. Bull.15, 165–168.
Boardman, N. K., 1962: Ion-exchange chromatography. — In: Linskens, H. F. und M. V. Tracey (Edit.): Moderne Methoden der Pflanzenanalyse. — Berlin-Göttingen-Heidelberg, Bd.V, S. 159–213.
Boulter, D., 1970: Protein synthesis in plants. — Ann. Rev. Plant Physiol.21, 91–114.
Boulter, D., 1970: Protein bodies and storage protein synthesis inVicia faba L. — In: A. I. Oparin und M. S. Odintsova (Edit.) Funktionalnaja biochimija kletotschnych struktur, S. 154–166. — Isd. Nauka, Moskau.
Boulter, D., and O. J. Davis, 1968: Nitrogen metabolism in developing seeds ofVicia faba. — New Phytol.67, 935–946.
Boulter, D., and E. Derbyshire, 1971: Taxonomic aspects of the structure of legume proteins. In: Harborne, J. B., D. Boulter, and B. L. Turner (Edit.): Chemotaxonomy of theLeguminosae. — London - New York. S. 285–308.
Boulter, D., D. A. Thurman and E. Derbyshire, 1967: A disc electrophoretic study of globulin proteins of legume seeds with reference to their systematics. — New Phytol.66, 27–36.
Boulter, D., D. A. Thurman and B. L. Turner, 1966: The use of disc electrophoresis of plant proteins in systematics. — Taxon15, 135–143.
Boyd, W. C., and M. Reguera, 1949: Hemagglutinating substances for human cells in various plants. — J. Immunol.62, 333–339.
Boyd, W. C., and E. Shapleigh, 1954: Specific precipitating activity of plant agglutinins (lectins). — Science119, 419
Briarty, L. G., 1967: Physiological and biochemical changes in the maturing and germinating seeds ofVicia faba (L.). — Thesis, University Liverpool.
Briarty, L. G., D. A. Coult and D. Boulter, 1969: Protein bodies of developing seeds ofVicia faba. — J. exp. Bot.20, 358–372.
Clarke, H. E., 1970: The evaluation of the field bean (Vicia faba L.) in animal nutrition. — Proc. Nutr. Soc.29, 64–73.
Conte, A., und K. Lehmann, 1971: Fixierung proteolytischer Enzyme an Polymethacrylsäureanhydrid. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.352, 533–541.
Dahlgren, K., J. Porath and K. Lindahl-Kiessling, 1970: On the purification of phytohemagglutinins fromPhaseolus vulgaris seeds. — Arch. Biochem. Biophys.137, 306–314.
Danielsson, C.-E., 1949: Investigations of vicilin and legumin. — Acta Chem. Scand.3, 41–49.
Danielsson, C.-E., 1949: Seed globulins of theGramineae andLeguminosae. — Biochem. J.44, 387–400.
Danielsson, C.-E., 1950: An electrophoretic investigation of vicilin and legumin from seeds of peas. — Acta Chem. Scand.4, 762–771.
Danielsson, C.-E., 1951: Studies on a proteolytic enzyme from seeds of peas. — Acta Chem. Scand.5, 791–804.
Danielsson, C.-E., 1952: Differences in the chemical composition of some pea proteins. — Acta Chem. Scand.6, 139–148.
Danielsson, C.-E., 1952: A contribution to the study of the synthesis of the reserve proteins in ripening pea seeds. — Acta Chem. Scand.6, 149–159.
Danielsson, C.-E., 1956: Plant proteins. — Ann. Rev. Plant Physiol.7, 215–236.
Davis, O. J., 1966: Studies on the nitrogen metabolism of developing seeds ofVicia faba L. — Thesis, University Liverpool.
Deschamps, I., 1958: Peas and beans. — In: A. M. Altschul (Edit.), Processed plant protein foodstuffs. S. 717–737. New York.
Dey, P. M., A. Kheleque and J. B. Pridham, 1971: Further observations on the α-galactosidase activity ofVicia faba seeds. — Biochem. J.124, 27 p.
Dey, P. M., and J. B. Pridham, 1968: Multiple forms of α-galactosidase inVicia faba seeds. — Phytochemistry7, 1737–1739.
Dey, P. M., and J. B. Pridham, 1959: Purification and properties of α-galactosidases fromVicia faba seeds. — Biochem. J.113, 49–55.
Elves, M. W. (Edit.), 1966: The biological effects of phytohaemagglutinin. — R. Jones and A. Hunt Orthopaedic Hospital Management Committee, Oswestry.
Emmerling, A., 1880: Studien über die Eiweißbildung in der Pflanze. I. Abteilung. — Landw. Versuchsst.24, 113–160.
Emmerling, A., 1887: Studien über die Eiweißbildung in der Pflanze. II. Abteilung. — Landw. Versuchsst.34 1–80.
Emmerling, A., 1900: Studien über die Eiweißbildung in der Pflanze. III. Abteilung. — Landw. Versuchsst.54, 245–281.
Ensgraber, A., 1958: Die Phytohämagglutinine und ihre Funktion in der Pflanze als Kohlenhydrat-Transportsubstanzen. — Ber. dtsch bot. Ges.71, 349–361.
Entlicher, G., J. V. Koštiř and J. Kocourek, 1970: Studies on phytohemagglutinins. III. Isolation and characterization of hemagglutinins from the pea (Pisum sativum L.). — Biochim. biophys. Acta221, 272–281.
Entlicher, G., Tichá, M., J. V. Koštiř and J. Kocourek, 1969: Studies on phytohemagglutinins. II. Phytohemagglutinins ofPisum sativum L. andLens esculenta Moench: Specific interaction with carbohydrate. — Experientia25, 17–19.
Fekete, M. A. R., de 1969: Zum Stoffwechsel der Stärke. I. Die Umwandlung von Saccharose in Stärke in den Kotyledonen vonVicia faba. — Planta87, 311–323.
Fekete, M. A. R., de 1969: Zum Stoffwechsel der Stärke. II. Die Umwandlung von Stärke in Saccharose in den Kotyledonen vonVicia faba. — Planta87, 324–332.
Fekete, M. A. R. de, 1970: Die Regulierung der Saccharose-Synthese bei keimendenVicia faba Samen. — Ber. dtsch. bot. Ges.83, 161–164.
Fox, D. J., D. A. Thurman and D. Boulter, 1964: Studies on the proteins of seeds of theLeguminosae. Albumins. — Phytochemistry3, 417–419.
Fritz, H., M. Gebhardt, E. Fink, W. Schramm und E. Werle, 1969: Verwendung wasserunlöslicher Enzymharze mit polyanionischer und polyamphoterer Harzmatrix zur Isolierung von Proteaseinhibitoren. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.350, 129–138.
Fritz, H., M. Gebhardt, R. Meister, K. Illchmann und K. Hochstrasser, 1970: Zur Isolierung von Proteaseinhibitoren mit wasserunlöslichen Trypsin-Celluloscharzen. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.351, 571–574.
Fritz, H., H. Schult, M. Neudecker und E. Werle, 1966: Isolierung von Protease-Inhibitoren. — Angew. Chem.78, 775.
Fritz, H., I. Trautschold und E. Werle, 1970: Protease-Inhibitoren. — In: H. U. Bergmeyer (Edit.), Methoden der enzymatischen Analyse, 2. Auflage. — Berlin. Bd.II, S. 1021.
Galbraith, W., and I. J. Goldstein, 1970: Phytohemagglutinins: A new class of metalloproteins. Isolation, purification, and some properties of the lectin fromPhaseolus lunatus. — FEBS Letters9, 197–201.
Gerbrandy, J., and J. D. Verleur, 1971: Phosphorylase isoenzymes: Localization and occurrence in different plant organs in relation to starch metabolism. — Phytochemistry10, 261–266.
Gofman, Yu. Ya., and I. A. Vajntraub, 1960: On the application of paper electrophoresis for controlling the homogeneity of seed proteins. — Biochimija25, 1049–1054 (russ.).
Gould, N. R., and S. L. Scheinberg, 1970: Isolation and partial characterization of two anti-A-hemagglutinins fromPhaseolus lunatus. — Arch. Biochem. Biophys.137, 1–11.
Graham, T. A., and B. E. S. Gunning, 1970: Localization of legumin and vicilin in bean cotyledon cells using fluorescent antibodies. — Nature228, 81–82.
Grimm, L., 1970: Inhibitoren für Trypsin und Chymotrypsin im Samen der FeuerbohnePhaseolus coscineus. — Dissertation, Techn. Universität München.
Grzesiuk, S., T. Mierzwinska und E. Sojka, 1962: On the physiology and biochemistry of development of seeds of the beanVicia faba L., ssp.minor. — Fiziol. Rast.9, 682–692, (russ.).
Hashem, N., and A. Kabartry, 1966: Mitogenic activity of legumes and other vegetable seeds on peripheral lymphocyte of cultures. — Lancet I, 1428.
Hawker, J. S., 1971: Enzymes concerned with sucrose synthesis and transformation in seeds o maize, broad bean and castor bean. — Phytochemistry10, 2313–2322.
Hochstrasser, K., M. Muss und E. Werle, 1967: Über pflanzliche Protease-inhibitoren. I. Reindarstellung und Charakterisierung des Trypsin-Inhibitors aus Mais. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.348, 1337–1340.
Hochstrasser, K., S. Schwarz, K. Illchmann und E. Werle, 1968: Über pflanzliche Proteaseinhibitoren. II. Untersuchungen zum Hemmechanismus pflanzlicher Trypsininhibitoren. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.349, 1449–1455.
Hochstrasser, K., und E. Werle, 1969: Über pflanzliche Proteaseinhibitoren. III. Reindarstellung der Trypsininhibitoren aus Keimen von Weizen- und Roggensamen, Lokalisierung der aktiven Zentren. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.350, 249–254.
Hochstrasser, K., und E. Werle, 1969: Über pflanzliche Proteaseinhibitoren. V. Isolierung und Charakterisierung einiger polyvalenter Proteaseinhibitoren ausSolanum tuberosum. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.350, 897–902.
Honavar, P. M., C. V. Shih and I. E. Liener, 1962: The inhibition of the growth of rats by purified hemagglutinin fractions isolated fromPhaseolus vulgaris. — J. Nutrition77, 109.
Howard, I. K., H. J. Sage, M. D. Stein, N. M. Young, M. A. Leon and D. F. Dyckes, 1971: Studies on a phytohemagglutinin from the lentil. II. Multiple forms ofLens culinaris hemagglutinin. — J. biol. Chem.246, 1590–1595.
Hungerford, D. A., A. J. Donelly, P. C. Nowell and S. Beck, 1959: The chromosome constitution of a human phenotypic intersex. — Amer. J. hum. Genet.11, 215–235.
Hynes, M. J., 1968: Genetically controlled electrophoretic variants of a storage protein inPisum sativum. — Austr. J. biol. Sci.21, 827–829.
Inman, J. K., and H. M. Dintzis, 1969: The derivatization of cross-linked polyacrylamide beads. Controlled introduction of functional groups for the preparation of special-purpose biochemical adsorbents. — Biochemistry8, 4074–4082.
Jackson, P., D. Boulter and D. A. Thurman, 1969: A comparison of some properties of vicilin and legumin isolated from seeds ofPisum sativum, Vicia faba andCicer arietinum. — New Phytol.68, 25–33.
Jackson, P., J. M. Milton, and D. Boulter, 1967. Fingerprint patterns of the globulin fraction obtained from seeds of various species of theFabaceae. — New Phytol.66, 47–56.
Jaffé, W. G., 1961: Über Phytotoxine aus Bohnen (Phaseolus vulgaris). — Ärztl. Forsch.12, 1012.
Jaffé, W. G., 1969: Hemagglutinins. — In: I. E. Liener (Edit.), Toxic constituents of plant foodstuffs, S. 69–101. New York.
Jalil, M. E., and W. M. Tahir, 1970: Review of the world's plant protein resources. — In: Improving plant protein by nuclear techniques. Proc. Symp. Intern. Atomic Energy Agency, Vienna, S. 21–32.
Jones, V. M., 1967: Thesis, University Liverpool; zit. nach 13.
Jones, V. M., and D. Boulter, 1968: Arginine metabolism in germinating seeds of some members of theLeguminosae. — New Phytol.67, 925–934.
Kakade, M. L., I. E. Liener, and N. Simons, 1970: Nutritional effects induced in rats by feeding natural and synthetic trypsin inhibitors. — Fed. Proc.29, 293.
Kamra, O. P., 1971: Genetic modification of seed protein quality in cereals and legumes. — Z. Pflanzenzücht.65, 293–306.
Kirsi, M., and J. Mikola, 1971: Occurrence of proteolytic inhibitors in various tissues of barley. Planta96, 281–291.
Klapp, E., 1954: Lehrbuch des Acker- und Pflanzenbaues. 4. Auflage. — Berlin-Hamburg.
Klimenko, V. G., and A. D. Berezovikov, 1960: N-haltige Stoffe der vegetativen Masse und Samen der Pferdebohne (Vicia faba) in Abhängigkeit von den Entwicklungsstadien. — Trudy Chim. Prirodn. Soedin.3, 145–157, (russ.).
Klimenko, V. G., and R. I. Pinegina, 1964: Variability of the proteins of pea seed during ripening. — Biochimija29, 377–385, (russ.).
Kloz, J., 1971: Serology of theLeguminosae. — In: J. B. Harborne, D. Boulter and B. L. Turner (Edit.), Chemotaxonomy of theLeguminosae, S. 309–365. — London-New York.
Kloz, J., and V. Turková, 1963: Legumin, vicilin and proteins similar to them in the seeds of some species of theViciaceae family (a comparative serological study). — Biol. Plant. (Praha)5, 29–40.
Kloz, J., V. Turková and E. Klozová, 1960: Serological investigation to taxonomic specifity of proteins in various plant organs in some taxons of the familyViciaceae. — Biol. Plant. (Praha)2, 126–138.
Kolobkova, E. V., 1961: Dynamics of nitrogenous substances during ripening of leguminous seeds. — Tr. G. Botan. Sada, Akad. Nauk SSSR8, 75–96, (russ.).
Krasiejko, I., 1962: The lectins of some polish plants. I. Activity towards human and animal red cells. — Bull. Acad. Polon. Sci., Sér. Sci. Biol.10, 397–400.
Krasiejko, I., 1962: The lectins of some polish plants. II. Attempts at abolishing the activity of some lectins. — Bull. Acad. Polon. Sci. Sér. Sci. Biol.10, 401–404.
Krasiejko, I., 1967: The lectins of some polish plants. III. Investigation of chemical composition. — Bull. Acad. Polon. Sci., Sér. Sci. Biol.15, 335–341.
Krasiejko, I., 1970: Immunochemical studies on the phytohemagglutinins ofPhaseolus vulgaris and some other plants. — Bull. Acad. Polon. Sci., Sér. Sci. Biol.18, 21–27.
Krasiejko, I., 1970: Electrophoretic studies on the lectins of some polish plants. — Bull. Acad. Polon. Sci., Sér. Sci. Biol.18, 69–73.
Krüpe, M., 1953: Hämagglutinine mit spezifischen Affinitäten im Samen von Papilionaceen. — Biol. Zbl.72, 424–431.
Krüpe, M., 1956: Blutgruppenspezifische pflanzliche Eiweißkörper (Phytagglutinine). — Stuttgart.
Krüpe, M., und A. Ensgraber, 1958: Untersuchungen über die Natur der Phytagglutinine in chemischer, immunochemischer und pflanzenphysiologischer Sicht. I. Mitt.: Anatomische Studien über den Ort ihres Vorkommens in höheren Samenpflanzen. — Planta50, 371–378.
Kudriashova, N. A., 1961: Proteolytische Enzyme aus dem Samen von Leguminosenpflanzen. In: Untersuchungen über die biochemische Evolution der Pflanzen. — Trudy Glav. Bot. Sada, Akad. Nauk SSSR, Bd.VIII, 60–74, (russ.).
Kudriashova, N. A., und T. N. Lafitzkaja, 1964: Über Eiweiße in Wickenund Luzernensamen. In: N. V. Tsitsin (Edit.), Evolutionary Biochemistry in Plants, S. 30–45, (russ.). — Moskau.
Laskowski, M., and M. Laskowski Jr., 1954: Naturally occurring trypsin inhibitors. — Adv. Protein Chem.9, 203–242.
Liener, I. E., 1953: Soyin, a toxic protein from the soybean. I. Inhibition of rat growth. — J. Nutrition 49, 527.
Liener, I. E., 1962: Toxic factors in edible legumes and their elimination. — Amer. J. clin. Nutr.11, 281–298.
Liener, I. E., 1964: Seed hemagglutinins. — Econ. Botany18, 27–33.
Liener, I. E., and M. L. Kakade, 1969: Protease inhibitors. In: I. E. Liener (Edit.), Toxic constituents of plant foodstuffs, S. 7–68. — New York.
Liener, I. E., and M. J. Pallansch, 1952: Purification of a toxic substance from defatted soybean flour. — J. biol. Chem.197, 29–36.
Lorenc-Kubis, I., 1969: Samenproteine einiger Gramineenarten und ihre antitryptischen Eigenschaften. — Acta Soc. bot. polon. 38, 165–175, (poln.).
Mäkelä, O., 1957: Studies in hemagglutinins ofLeguminosae seeds. — Dissertation, Helsinki.
Mansfeld, R., 1959: Vorläufiges Verzeichnis landwirtschaftlich oder gärtnerisch kultivierter Pflanzenarten (mit Ausschluß von Zierpflanzen). — Kulturpflanze, Beiheft 2.
Maurer, H. R., 1968: Disk-Elektrophorese, Theorie und Praxis der diskontinuierlichen Polyacrylamidgel-Elektrophorese.
Mikola, J., and E. M. Soulinna, 1969: Purification and properties of a trypsin inhibitor from barley. — Eur. J. Biochem.9, 550–560.
Morris, G. F. I., 1969: The isolation and characterization of aleuron grains of seeds ofVicia faba. — Thesis, University Liverpool.
Morris, G. F. I., D. A. Thurman and D. Boulter, 1970: The extraction and chemical composition of aleurone grains (protein bodies) isolated from seeds ofVicia faba. — Phytochemistry9, 1707–1714.
Naspitz, C. K., and M. Richter, 1968: The action of phytohemagglutininin vivo andin vitro, a review. — Progr. Allergy12, 1–85.
Nelson, O. E., 1969: Genetic modification of protein quality in plants. — Adv. Agron.21, 171–194.
Nilov, G. I., V. V. Utkin, and A. I. Ostapenko, 1968: Content and quality of proteins in seeds of Crimean wild vetch. — Byull. Gl. Bot. Sada71, 37–41 (russ.).
Nitsan, Z., 1971:Vicia faba beans vs. soyabean meal as a source of protein. — J. Sci. Food Agric.22, 252–255.
Ogawa, T., T. Higasa, and T. Hata, 1971: Proteinase inhibitors in plant seeds. Part. V. Inhibitors in rape seeds. — Mem. Res. Inst. Food. Sci. Kyoto Univ. 1–6.
Öpik, H., 1968: Development of cotyledon cell structure in ripeningPhaseolus vulgaris seeds. — J. exp. Bot.18, 64–76.
Ornstein, L., and B. J. Davis, 1961: Disc electrophoresis. — Reprint Distillation Product Industries (Eastman Kodak Co.), Rochester, New York.
Ortanderl, H. H., und H.-D. Belitz, 1971: Proteinasen-Inhibitoren in Lebensmitteln. II. Elektrophoretische Untersuchung der Proteine verschiedener Erbsen und Bohnen. — Lebensm.-Wiss. u. Technol.4, 85–88.
Osborne, Th. B., 1924: The vegetable proteins. Monographs in Biochemistry. — London.
Osborne, Th. B., and G. F. Campbell, 1896: Legumin and other proteids of the pea and the vetch. — J. Amer. chem. Soc.18, 583–609.
Osborne, Th. B., and G. F. Campbell, 1898: Proteids of the pea. — J. Amer. chem. Soc.20, 348–362.
Osborne, Th. B., and G. F. Campbell, 1898: Proteids of the horse bean (Vicia faba). — J. Amer. chem. Soc.20, 393–405.
Osborne, Th. B., and G. F. Campbell, 1898: The proteids of the pea, lentil, horse bean and vetch. — J. Amer. chem. Soc.20, 410–419.
Osborne, Th. B., and I. F. Harris, 1903: Nitrogen in protein bodies. — J. Amer. chem. Soc.25, 323–353.
Ozawa, K., and M. Laskowski Jr., 1966: The reactive site of trypsin inhibitors. — J. biol. Chem.241, 3955–3961.
Parthier, B.: 1970, Existenz und Realisierung extrachromosomaler genetischer Information in Plastiden und Mitochondrien. — Biol. Rundsch.8, 289–305.
Payne, P. I., and D. Boulter, 1969: Free and membrane bound ribosomes of the cotyledons ofVicia faba (L.). I. Seed development. — Planta84, 263–271.
Payne, E. S., D. Boulter, A. Brownrigg, D. Lonsdale, A. Yarwood and J. N. Yarwood, 1971: A polyuridylic acid-directed cell-free system from 60 day-old developing seeds ofVicia faba. — Phytochemistry10, 2293–2298.
Payne, E. S., A. Brownrigg, A. Yarwood and D. Boulter, 1971: Changing protein synthetic machinery during development of seeds ofVicia faba. — Phytochemistry10, 2299–2303.
Perera, C. B., and A. M. Frumin, 1966: Hemagglutination by fava bean extract inhibited by simple sugars. — Science151, 821.
Petrie, J. M., 1911: The role of nitrogen in plant metabolism. Part IV. The nitrogen of ripening seeds. — Proc. Linnean Soc. N. S. Wales36, 127–134.
Porath, J., 1960: Gel filtration of proteins, peptides and amino acids. — Biochim. biophys. Acta39, 193–207.
Porath, J., 1962: Zone precipitation. — Nature196, 47–48.
Pridham, J. B., 1958: Occurrence and metabolism of oligosaccharides in the broad bean (Vicia faba). — Nature182, 1687–1688.
Reithel, F. J., 1963: The dissociation and association of protein structures. — Adv. Protein Chem.18, 123–226.
Ritthausen, H., 1872: Die Eiweißkörper der Getreidearten, Hülsenfrüchte und Oelsamen. — Bonn.
Ryan, C. A., 1968: Synthesis of chymotrypsin inhibitor I protein in potato leaflets, induced by detachment. — Plant Physiol.43, 1859–1865.
Ryan, C. A., 1968: Inducible protein in potato and tomato leaflets. — Plant Physiol.43, 1880–1881.
Ryan, C. A., 1971: Inhibition of carboxypeptidase A by a naturally occurring polypeptide from potatoes. — Biochem. Biophys. Res. Commun.44, 1265–1270.
Ryan, C. A., and O. C. Huisman, 1967: Chymotrypsin inhibitor I from potatoes. A transient component in leaves of young potato plants. — Nature214, 1047–1049.
Ryan, C. A., and W. Huisman, 1970: The regulation of synthesis and storage of chymotrypsin inhibitor I in leaves of potato and tomato plants. — Plant Physiol.45, 484–489.
Ryan, C. A., and C. K. Shumway, 1970: Differential synthesis of chymotrypsin inhibitor I in variegated leaves of a cytoplasmic mutant of tobacco (Dp1). — Plant Physiol.45, 512–514.
Schreiber, G., 1971: Die Translation der genetischen Information am Ribosom. — Angew. Chem.83, 645–658.
Schulze, E., E. Steiger und W. Maxwell, 1891: Untersuchungen über die chemische Zusammensetzung einiger Leguminosensamen. — Landw. Versuchsst.39, 269–278.
Schulze, E., und E. Winterstein, 1910: Studien über die Proteinbildung in reifenden Pflanzensamen. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.65, 431–476.
Shutov, A. D., und I. A. Vajntraub, 1965: Die Anwendung der Zonensedimentation für die Auftrennung der Globuline aus den Samen der Bohnen. — Ukrain. Biochim. J.2, 177–181, (russ.).
Shutov, A. D., and I. A. Vajntraub, 1966: Chromatographic isolation and characterization of legumin and vicilin of vetch. — Biochimija31, 726–735, (russ.).
Simola, L. K., 1969: A serological comparison of the seed proteins of the genusLathyrus and certain other genera of thePapilionaceae. — Flora. Abt. B158, 645–658.
Sirks, M. J., 1931: Beiträge zu einer genotypischen Analyse der Ackerbohne,Vicia faba L. — Genetica13, 209–631.
Sjödin, J., 1971: Induced morphological variation inVicia faba L. — Hereditas67, 155–180.
Sjögren, B., and T. Svedberg, 1930: The molecular weight of legumin. — J. Amer. chem. Soc.52, 3279–3283.
Sohonie, K., and K. S. Ambe, 1955: Crystalline trypsin inhibitors from the Indian field bean and the double bean. — Nature175, 508–509.
Sohonie, K., S. V. Huprikar and M. R. Joshi, 1959: Trypsin inhibitors in Indian loodstuffs: Part VI — Purification an properties of the double bean trypsin inhibitor. — J. sci. ind. Res.18 C, 95–98.
Solov'eva, L. E., and A. D. Berezovikov, 1968: Nitrogen containing substances in seeds of vetch species. — Tr. Khim. Prir. Soedin.7, 117–122 (russ.).
Stillmark, H., 1887: Über Ricin. — Dissertation, Dorpat.
Takahashi, T., P. Ramachandramurthy and I. E. Liener, 1967: Some physical and chemical properties of a phytohemagglutinin isolated fromPhaseolus vulgaris. — Biochim. biophys. Acta133, 123–133.
Thurman, D. A., 1971: Comparative studies of legume enzymes. — In: J. B. Harborne, D. Boulter, and B. L. Turner (Edit.), Chemotaxonomy of theLeguminosae, S. 463–484. — London-New York.
Thurman, D. A., D. Boulter, E. Derbyshire and B. L. Turner, 1967: Electrophoretic mobilities of formic and glutamic dehydrogenases in theFabaceae: A systematic survey. — New Phytol.66, 37–45.
Tichá, M., G. Entlicher, J. V. Koštiř and J. Kocourek, 1970: Studies on phytohemagglutinins. IV. Isolation and characterization of a hemagglutinin from the lentil,Lens esculenta Moench. — Biochim. biophys. Acta221, 282–289.
Tiggelman-van-Krugten, W. A. H., C. M. Ostendorf-Doyer und V. A. Collier, 1956: — Antonie van Leeuwenhoek22, 289; zit. nach 177.
Tobiška, J., 1963: Phytagglutinine. — In: H. F. Linskens und M. V. Tracey (Edit.): Moderne Methoden der Pflanzenanalyse, Bd. 6, S. 244–267. — Berlin-Göttingen-Heidelberg.
Tobiška, J., 1964: Die Phytohämagglutinine. — Berlin.
Tombs, M. P., 1964: Variant forms of arachin. Nature200, 1321–1322.
Tombs, M.P., 1965: An electrophoretic investigation of groundnut proteins: The structure of arachins A and B. — Biochem. J.96, 119–133.
Tombs, M. P., 1967: Protein bodies of the soybean. — Plant. Physiol.42, 797–813.
Toms, G. C., and A. Western, 1971: Phytohaemagglutinins. — In: J. B. Harborne, D. Boulter and B. L. Turner (Edit.), Chemotaxonomy of theLeguminosae, S. 367–462. — London-New York.
Toyoshima, S., T. Osawa and A. Tonomura, 1970. Some properties of purified phytohemagglutinin fromLens culinaris seeds. — Biochim. biophys. Acta221, 514–521.
Horiguchi, T., and K. Kitagishi, 1971: Studies on rice protease. V. Protease inhibitor in rice seed. — Plant Cell Physiol.12, 907–915.
Vajntraub, I. A., 1970: Untersuchungen über die Globuline von Bohnensamen. — Autoreferat, Kishinjow, (russ.).
Vajntraub, I. A., and Yu. Ya. Gofman, 1961: N-terminal amino acids of pea legumin and vicilin. — Biochimija26, 13–17, (russ.).
Vajntraub, I. A., A. D. Shutov and V. D. Klimenko, 1962: On vetch seed globulins. — Biochimija27, 349–358, (russ.).
Vajntraub, I. A., and N. T. Tuen, 1968: Trennung von Untereinheiten des Legumins aus Wicken durch Chromatographie an DEAE-Zellulose. — Dokl. Akad. Nauk SSSR180, 1239–1241, (russ.).
Varner, J. E., and G. Schidlovsky, 1963: Intracellular distribution of proteins in pea cotyledons. — Plant Physiol.38, 139–144.
Vogel, R., I. Trautschold und E. Werle, 1968: Natural proteinase inhibitors. — New York-London.
Waldschmidt-Leitz, E., und L. Keller, 1969: XVIII. Mitteilung über Samenproteine: Über Ricin; Reinigung und Differenzierung der Wirkungen. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.350, 503–509.
Weder, J., und H. D. Belitz, 1969: Trypsin- und Chymotrypsin-Inhibitoren in Lebensmitteln. — Dtsch. Lebensm. Rundsch.65, 78–83.
Wetter, L. R., and A. G. McCalla, 1949: Electrophoretic properties of pea proteins. — Canad. J. Res.27 C, 96–102.
White, H. L., 1966: The composition of the broad bean seed (Vicia faba). — J. exp. Bot.17, 195–203.
Wienhaus, O., 1909: Zur Biochemie des Phasins. — Biochem. Z.18, 228–259.
Yarwood, A., D. Boulter and J. N. Yarwood, 1971: Methionyl-tRNAs and initiation of protein synthesis inVicia faba L. — Biochem. Biophys. Res. Commun.44, 353–361.
Yarwood, A., E. S. Payne, J. N. Yarwood and D. Boulter, 1971: Aminoacyl-tRNA binding and peptide chain elongation on 80 S plant ribosomes. — Phytochemistry10, 2305–2311.
Yatsu, L. Y., and T. J. Jacks, 1968: Association of lysosomal activity with aleurone grains in plant seeds. — Arch. Biochem. Biophys.124, 466–471.
Young, N. M., M. A. Leon, T. Takahashi, I. K. Howard and H. J. Sage, 1971: Studies on a phytohemagglutinin from the lentil. III. Reaction ofLens culinaris hemagglutinin with polysaccharides, glycoproteins, and lymphocytes. — J. biol. Chem.246, 1596–1601.
Zausch, M., und B. Kunze, 1969: Eiweißertrag und Eiweißverwertbarkeit in Abhängigkeit von Einflußnahmefaktoren. — Wiss. Z. Universität Rostock, Math.-Nat. Reihe18, 171–175.
Zemplen, G., 1912: Über die Verbreitung der Urease bei höheren Pflanzen. — Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem.79, 229–234.
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Müntz, K., Horstmann, C. & Scholz, G. Proteine und Proteinbiosynthese in Samen vonVicia faba L.. Die Kulturpflanze 20, 277–326 (1972). https://doi.org/10.1007/BF02095464
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