Zusammenfassung
Die pathogenen Hautpilze bilden eine Protease, die sich sowohl im flüssigen Nährboden als auch im Pilzrasen nachweisen läßt.
Untersucht wurde in dieser Mitteilung das Trypsin der Pilze, das sich wie das tierische Trypsin aus dem Pilzrasen in Pulverform gewinnen und inn/40-Ammoniak wieder lösen läßt.
Was die optimale Wasserstoffionenkonzentration anbelangt, so läßt sich darüber noch nicht mit Sicherheit entscheiden, da wahrscheinlich ein Fermentgemisch vorliegt. Das Optimum für das ungereinigte Ferment scheint für Casein beip H 7,0, für Gelatine beip H 8,9 zu liegen. Für die reine Trypsinwirkung ein Optimum festzustellen, wird erst möglich sein, wenn es gelight, das Erepsin, das durch weiteren Abbau der Spaltprodukte das Optimum für die Gesamtwirkung verschiebt, mit Sicherheit auszuschalten. Möglich ist dagegen nach den vorliegenden Ergebnissen bereits ein exakter Vergleich der Fermentstärke verschiedener Pilzstämme oder des gleichen Pilzstammes unter verschiedenen Bedingungen. Damit ist die Grundlage gegeben für weitere Untersuchungen noch ungeklärter biologischer Fragen, wie der Abhängigkeit der Fermentbildung von den verschiedenen Nahrungsquellen, des Zusammenhanges zwischen Fermentbildung und Toxinbildung, zwischen Fermentbildung und Virulenz und anderes.
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v. Mallinckrodt-Haupt, A. Die Protease der pathogenen Hautpilze. Arch. f. Dermat. 154, 493–508 (1928). https://doi.org/10.1007/BF01828313
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