Zusammenfassung
Der Eiweißumsatz von Organismen, Zellorganellen und einzelnen Proteinen wird mit der Fähigkeit der Zellfraktionen zur Autoproteolyse verglichen. Dabei wird näher auf das Beispiel der Rattenleber eingegangen und gezeigt, daß in vivo nur ein Zusammenwirken verschiedener Zellräume zur intrazellulären Proteolyse führen kann. Die Rolle der Lysosomen, des intrazellulären pH und einer intrazellulären Denaturierung werden zu bisher nachgewiesenen intrazellulären Endopeptidasen in Beziehung gesetzt. Deren Spezifität wird mit der anderer Peptidasen verglichen. Es wird auf Inhibitoren und die Energieabhängigkeit der Proteolyse hingewiesen. Unterschiede im Anteil oberflächlicher hydrophober Gruppen können eine selektive Autophagie und damit die differenten Umsatzraten verschiedener intrazellulärer Proteine in vivo bedingen. Autophagierte Eiweiße werden durch die Endopeptidasen der Partikelfraktionen zu Peptiden gespalten. Es folgt eine rasche Umwandlung zu freien Aminosäuren durch die hohen Exopeptidaseaktivitäten des Cytosols.
Diese Vorgänge gehören zu den Grundvoraussetzungen für Regulationen des Enzymbestands der Zellen höherer Organismen. Bisher vermitteln die Untersuchungen jedoch erst ein unvollständiges Bild zum Ablauf der intrazellulären Proteolyse, bei dem besonders die Prinzipien ihrer Regulation noch weitgehend ungeklärt sind.
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Geänderte Fassung eines Vortrages, der am 7. 6. 1967 in Uppsala beim Symposium „Proteolytic Enzymes” gehalten werden sollte.
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Bohley, P. Intrazelluläre Proteolyse. Naturwissenschaften 55, 211–217 (1968). https://doi.org/10.1007/BF00606203
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