Zur Darstellung der katheptischen Endopeptidase in der normalen menschlichen Haut und bei Dermatosen

Zusammenfassung

Vergleichende Darstellung von Endopeptidasen der menschlichen Haut unter verschiedenen Extraktionen (KCNS 2,5%ig, KCl 5%ig) p_H-Werten (5,6, 7,2, 7,6 und 8,0) und Fällungen (TCl₃ 10%ig, C₂H₅OH pur.) führte zu folgendem Ergebnis:

Neben der alkalischen Dermoprotease läßt sich in der Haut eine saure Endopeptidase vom Typ des Kathepsins darstellen, welche im Rohextrakt im allgemeinen eine stärkere proteolytische Aktivität aufweist. Neben KCl 5%ig erweist sich KCNS 2,5%ig als günstiges Extraktionsmittel.

Bei den entzündlichen und psoriatischen Acanthosen zeigt sich unter Benutzung verschiedener Methoden eine erhöhte Aktivität von Endopeptidasen der Haut. Die spektrophotometrisch gewonnenen Befunde wurden durch die colorimetrische Methode von Folin-Ciocalteu ergänzt. Die jetzigen Befunde unterstreichen das Ergebnis früherer Untersuchungen, bei denen allein mit Hilfe der Erfassung spektrophotometrischer Absorptionsbanden nach Alkoholfällung gezeigt werden konnte, daß akanthotische Hautveränderungen eine erhöhte Proteolyse aufweisen.

Abgesehen von einer prinzipiellen Parallelität der spektrophotometrischen und colorimetrischen Methode im Hinblick auf die p_H-Maxima erscheinen quantitative Differenzen bei dem Vergleich beider Methoden die Existenz verschiedener gleichzeitig wirksamer Endopeptidasen zu erhärten, die zu einer Darstellung von Aminosäuren führt, welche sich in ihrem Quotienten Tyrosin zu Tryptophan unterscheiden.